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梁涛

作品数：1 被引量：0H指数：0
供职机构：德州学院物理与电子信息学院更多>>
相关领域：生物学更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇生物学

主题

  • 1篇蛋白
  • 1篇动力学
  • 1篇动力学模拟
  • 1篇相互作用
  • 1篇构象
  • 1篇构象变化
  • 1篇分子
  • 1篇分子动力学
  • 1篇分子动力学模...
  • 1篇P53蛋白
  • 1篇TAD

机构

  • 1篇德州学院
  • 1篇山东师范大学

作者

  • 1篇王吉华
  • 1篇扈国栋
  • 1篇马爱静
  • 1篇梁涛

传媒

  • 1篇德州学院学报

年份

  • 1篇2016
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
分子动力学模拟研究NCBD与TAD相互作用的构象变化
2016年
P53是固有无序蛋白,在细胞信号转导网络中,起着非常重要的作用,它能引导细胞的降解死亡等.P53和CBP是多位点结合,其中P53的TAD的结构域与CBP的NCBD结构域之间的结合,对P53与DNA形成四聚体起到关键的作用.对apo-TAD,apo-NCBD和复合物进行了500ns分子动力学模拟,分析了三个体系的Cα原子的均方根偏差(RMSD)和均方根涨落(RMSF)以及回旋半径(Rg).分析结果表明复合物比apo-TAD和apo-NCBD单体更稳定,尤其是结合位点附近的残基.
梁涛马爱静扈国栋王吉华
关键词：P53蛋白分子动力学模拟构象变化
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共1页<1>
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