您的位置: 专家智库 > >

丁成勇

作品数:3 被引量:2H指数:1
供职机构:南京工业大学生物与制药工程学院更多>>
发文基金:国家重点基础研究发展计划教育部科学技术研究重点项目更多>>
相关领域:化学工程生物学更多>>

文献类型

  • 1篇期刊文章
  • 1篇会议论文

领域

  • 1篇生物学
  • 1篇化学工程

主题

  • 2篇海因酶
  • 1篇消旋
  • 1篇酶学性质
  • 1篇固定化
  • 1篇D-海因酶

机构

  • 2篇南京工业大学

作者

  • 2篇姚忠
  • 2篇丁成勇
  • 1篇刘辉
  • 1篇欧阳平凯
  • 1篇徐晓滢
  • 1篇马喆
  • 1篇李家璜
  • 1篇韦萍

传媒

  • 1篇生物加工过程
  • 1篇第十届全国生...

年份

  • 1篇2006
  • 1篇2002
3 条 记 录,以下是 1-2
排序方式:
Eupergit C_(250L)固定化D-海因酶及其催化性质被引量:2
2006年
D-海因酶是海因酶法制备D-氨基酸的关键酶。利用Burkholderic cepecia1003菌发酵产酶,所得海因酶纯化后,以Eupergit C250L为载体进行共价固定化。分别考察了酶液蛋白浓度、固定化时间对蛋白固定量和酶活回收率的影响以及固定化前后海因酶催化性质的变化。结果表明:较高的酶液蛋白浓度和较长的固定化时间均有助于改善海因酶的固定化效果;固定化可显著提高海因酶的最适作用温度,但对其最适作用pH影响不大;固定化后海因酶对D,L-BH和MH的米氏常数均有较大幅度的降低。固定化酶反应器的实验表明:40℃下,底物(D,L-BH)1.0 g.L-1,体积流速1.0 mL.min-1,经21 h转化,产物N-Phe质量浓度可达0.47 g.L-1,转化率达43.21%。
丁成勇徐晓滢马喆刘辉姚忠
关键词:海因酶固定化
海因酶酶学性质初步研究
海因酶可不对称水解5'-取代海因衍生物,生成光学活性D-N-氨基甲酰氨基酸,是用于生产D型氨基酸的重要的酶.实验研究了Pseudomonas sp.js-01海因酶的酶学性质,包括底物特异或对羟苯海因,pH为9.0时酶有...
李家璜姚忠丁成勇韦萍欧阳平凯
关键词:海因酶酶学性质消旋
文献传递
共1页<1>
聚类工具0