夏文超
- 作品数：14 被引量：40H指数：4
- 供职机构：华东理工大学生物工程学院生物反应器工程国家重点实验室更多>>
- 发文基金：上海市教育委员会重点学科基金更多>>
- 相关领域：生物学医药卫生化学工程更多>>
- 铁超氧化物歧化酶的纯化与性质研究
- 目的:从钝顶螺旋藻中分离纯化Fe-SOD,并研究抑制剂(H2O2、NaN3和乙腈)以及变性剂(尿素、盐酸胍、SDS和DTT)对SOD的影响.
方法:依次用超声波破碎、硫酸铵沉淀、DEAE-FF阴离子交换层析和S...
- 夏文超李素霞袁勤生
- 关键词：钝顶螺旋藻分离纯化变性剂抑制剂酶活性
- 文献传递
- 重组人铜锌SOD的部分理化性质研究被引量：5
- 2003年
- 对rhCu,Zn-SOD进行SDS-PAGE测定该SOD的亚基分子质量为19 ku,该酶对热稳定,在pH5左右的活力最高,对乙腈、EDTA等抑制剂敏感,但是对SDS、尿素等变性剂表现出很好的稳定性。对该酶进行光谱分析表明,在265nm和673nm具有吸收峰,原子吸收光谱分析表明每分子SOD含有2个铜原子和2个锌原子,ESR表明铜原子价态为2价。可认为该重组酶与天然Cu,Zn-SOD在理化性质和结构上基本相同。
- 高俊杰夏文超袁勤生
- 关键词：理化性质铜锌超氧化物歧化酶
- 钝顶螺旋藻Fe-SOD的纯化及性质被引量：8
- 2003年
- 从螺旋藻中分离纯化的Fe-SOD平均比活为4576U/mg,总活力回收率50%,纯度达电泳纯。SDS-PAGE测定纯化的Fe-SOD亚基相对分子质量为21ku,每分子亚基含0.7个Fe原子;在Tris-盐酸缓冲液中的最适pH为8.2、最适温度为25°C;在紫外区279nm有最大光吸收,酶的pH稳定范围为6～11,65°C以上迅速失活,该酶对H2O2敏感,在5mmol/LH2O2中迅速失活,而在φ=0.1的乙腈和5mmol/L叠氮化钠中稳定。
- 夏文超李素霞范立强袁勤生
- 关键词：FE-SOD钝顶螺旋藻纯化稳定性金属酶
- 生化及生物医药工程专家——袁勤生教授
- 2002年
- 夏文超
- 关键词：生化生物医药工程
- 钝顶螺旋藻铁超氧化物歧化酶的分离纯化及性质研究
- 超声波对螺旋藻体细胞具有很好的破碎效果,超声破碎得到的粗酶液依次经过35％~80％的硫酸铵分级沉淀、DEAE-FF阴离子交换层析和Sephadex G-100分子筛层析处理,可以得到SDS-PAGE电泳纯的产品.氨基酸分...
- 夏文超
- 关键词：钝顶螺旋藻铁超氧化物歧化酶纯化
- 重组人铜锌超氧化物歧化酶的性质研究
- 质谱仪测定表明重组人铜锌超氧化物歧化酶(rhCu/Zn-SOD)的分子量为32kU;该酶对胃蛋白酶和胰蛋白酶的稳定性较差;阴离子试验表明,超氧阴离子与酶的结合可以被普通阴离子竞争性抑制;傅立叶变换红外光谱技术研究结果表明...
- 高俊杰夏文超袁勤生
- 关键词：质谱仪
- 文献传递
- 铁超氧化物歧化酶的研究进展被引量：20
- 2002年
- 铁超氧化物歧化酶(Fe-SOD)主要存在于原核生物中,但某些生物在某些氧应激和诱导条件下也可表达,Fe-SOD的某些特性不同于其它类型SOD,不同来源的Fe-SOD的特性也不尽相同,此文综述了Fe-SOD的分布、结构及理化性质等方面的研究进展。
- 李素霞夏文超袁勤生
- 关键词：铁超氧化物歧化酶原核生物活性
- 铁超氧化物歧化酶的纯化与性质研究
- 目的:从钝顶螺旋藻中分离纯化Fe-SOD,并研究抑制剂(H<,2>O<,2>、NaN<,3>和乙腈)以及变性剂(尿素、盐酸胍、SDS和DTT)对SOD的影响.方法:依次用超声波破碎、硫酸铵沉淀、DEAE-FF阴离子交换层...
- 夏文超李素霞袁勤生
- 关键词：钝顶螺旋藻纯化
- 文献传递
- 重组羧肽酶B在胰岛素原C肽制备工艺中的应用被引量：7
- 2004年
- 用RT-PCR方法克隆了大鼠羧肽酶原B的cDNA编码序列,将其重组到原核表达质粒pT7-473中,并在大肠杆菌中以包涵体方式获得高表达。SDS-PAGE电泳及灰度扫描显示表达量达菌体总蛋白的35%,表达产物融合了表达质粒上的6His。在变性条件下,经Ni-NTA柱纯化,得到羧肽酶原B,在复性液中进行稀释复性后,胰蛋白酶切得具酶活性的羧肽酶B,然后经DEAE-FF分离纯化获得较纯的羧肽酶B(28.5mg/L),比活为13.5u/mg。用RP-HPLC分析胰蛋白酶+羧肽酶B酶解胰岛素原C肽三聚体的酶解产物,证明该重组的羧肽酶B可替代提取的羧肽酶B应用于胰岛素原C肽的制备工艺中。
- 李素霞田丽萍张晓彦夏文超龚毅袁勤生
- 关键词：羧肽酶原B羧肽酶B分离纯化
- 籽草SOD的分离纯化(英文)
- 2003年
- 从籽草中分离纯化的SOD比活为1855 U/mg,纯化倍数约为100倍,总活力回收率22.6％,经SDS-PAGE测定,纯化的SOD纯度达电泳纯,该酶对氰化物和过氧化氢敏感,可证明其为Cu/Zn-SOD。
- NamirIHaddad夏文超黄艺伟袁勤生
- 关键词：超氧化物岐化酶分离纯化
