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热休克蛋白90β参与热休克基因的表达调控被引量：2: 1996年; 热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是一类进化上保守的蛋白质,它们以分子伴侣的形式在细胞内发挥其正常生理功能,并参与细胞应激保护和应答过程。人淋巴细胞中最主要的HSP是表观分子量70ku和90ku的HSP70和HSP90两组,其中HSP90又分为α和β两个拷贝。热休克蛋白基因(heat shock protein gene,hsp)的反式调节因子即热休克因子(heat shock factor,HSF)通过多聚化、磷酸化等活化过程参与HSP基因表达。与主要在应激诱导中大量表达的HSP70不同,HSP90是一类特异性分子伴侣,在生理条件下能与多种细胞内受体和信号传递途径中有关成分结合并调节它们的活性,因而其细胞内精密调节的机制具有重要的生理意义;但是,作为分子伴侣的HSP90是否参与其自身或对其他热休克基因的反馈调节迄今未见报道,本文对此进行了探讨。; 王艳林沈珝琲沈珝琲梅树恩刘巨洪莫显明; 关键词：热休克蛋白基因表达热休克基因蛋白质

人白细胞介素2受体α链在因第三内含子的克隆与核苷酸序列分析: 1998年; 应用ＰＣＲ技术扩增了人白细胞介素２受体ａ链（ＩＬ２Ｒα）基因第三内含子２５ｋｂ片段，并成功地克隆到ｐＢＳＳＫ载体中。构建了一系列亚克隆并测定了２５ｋｂ全核苷酸序列，其中２２２８ｂｐ碱基序列为国内外首次测定，其数据已被ＧｅｎＢａｎｋ接受，接受号为Ｕ５６３８９。通过计算机分析发现ＩＬ２Ｒα基因第三内含子具有典型的Ｇ↓ＧＵ……Ｐｙｒｉｃｈ（∽１５ｂｐ）ＮＣＡＧ↓Ｇ结构特点，但在３’剪接点５’上游５００ｂｐ范围内未发现分支点结构。; 张晶张晶吴宁华; 关键词：内含子 PCR 克隆核苷酸序列

淋巴细胞中热休克蛋白90基因表达双重调控机制的研究被引量：2: 1995年; 体外正常生长的Ｊｕｒｋａｔ细胞中有高ｈｓｐ９０α，ｈｓｐ９０β和低ｈｓｐ７０基础性表达。ＰＨＡ和ＴＰＡ刺激对ｈｓｐ９０α和ｈｓｐ９０β呈迟缓型表达诱导，对ｈｓｐ７０无此种影响。４２℃热休克４０ｍｉｎ对三种ｈｓｐ表现为快速转录活化，但ｈｓｐ７０表达水平的增加明显高于两种ｈｓｐ９０。以富含ＨＳＥ核心序列的ＤＮＡ为探针研究细胞内ＨＳＦ与顺式作用元件的结合活性，发现正常培养或ＰＨＡ、ＴＰＡ刺激的Ｊｕｒｋａｔ细胞中的ＨＳＦ无ＨＳＥ结合活性，与之相反，热休克时ＨＳＦ与ＨＳＥ结合活性明显增加。以上研究结果提示，Ｔ淋巴细胞内ｈｓｐ９０表达存在双重调控机制。; 王艳林沈玙琲吴宁华; 关键词：淋巴细胞热休克蛋白基因表达应激

人分泌型白细胞介素2受体α链基因的克隆及其在真核细胞中的表达被引量：4: 1995年; 删除人白细胞介素－２受体α链ｃＤＮＡ中编码胞质内１３个氨基酸及跨膜区１９个氨基酸残基的ＤＮＡ片段后，接上人工合成的终止寡核苷酸片段，改建后的ｃＤＮＡ与真核表达载体ｐＲｃ／ＣＭＶ重组成质粒ｐＣＭＶ／ｒｓＩＬ２Ｒ。用电打孔及磷酸钙法将此质粒转染ＣＨＯ细胞，经Ｇ４１８筛出表达Ｎｅｏ基因的克隆２０株，通过ｍＲＮＡ狭缝杂交及ＥＬＩＳＡ检测，有５株能稳定表达分泌型α链ｍＲＮＡ及蛋白，其中４株细胞培养上清中的ＩＬ２Ｒα链的含量达１４００Ｕ／ｍｌ以上。; 程小款杜恺衡凤燕吴宁华沈珝琲; 关键词：白细胞介素2 受体重组克隆

环腺苷酸应答元件结合蛋白(CREB)参与人hsp90β基因的热诱导表达被引量：2: 2001年; 为研究ｃＡＭＰ应答元件（ＣＲＥ）在人热休克蛋白ｈｓｐ９０β基因表达中的作用，构建了数个受ｈｓｐ９０β基因不同长度调控片段介导的氯霉素乙酰基转移酶（ＣＡＴ）报告基因质粒．分别转染Ｊｕｒｋａｔ细胞并检测４２℃１ｈ热诱导前后ＣＡＴ活性．结果发现删除ｈｓｐ９０β基因上游含ＣＲＥ片段（－１７３／－９１ｂｐ）后，ＣＡＴ的热诱导表达活性降低了６７％．电泳迁移率变更分析（ＥＭＳＡ）显示热休克后Ｊｕｒｋａｔ细胞的核抽提物中磷酸化的ＣＲＥＢ与该片段呈特异性结合．Ｗｅｓｔｅｒｎ印迹实验及ＰＫＡ活性检测发现ＣＲＥＢ的磷酸化程度及ＰＫＡ活性均随热诱导时间的延长而增加．以上结果表明：磷酸化的ＣＲＥＢ通过与ｈｓｐ９０β因上游的ＣＲＥ结合参与该基因的热诱导表达，并可能与ＰＫＡ传导途径有关．; 刘秉胜吴宁华沈珝琲; 关键词：HSP90Β基因 CREB 结合蛋白

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吴宁华