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重组广州管圆线虫半胱氨酸蛋白酶抑制剂(AcCystatin)的理化性质研究被引量：2: 2013年; 目的研究重组广州管圆线虫半胱氨酸蛋白酶抑制剂(AcCystatin)的理化性质及其生物学功能。方法原核表达质粒pGEX-4T-1-AcCystatin经诱导表达、纯化酶切后获得纯化AcCystatin,采用Edman降解法N-端氨基酸测序进行重组蛋白鉴定。分别检测其紫外光谱、荧光光谱、圆二色谱和对人源Cathepsin B、Cathepsin G、Cathepsin L和Cathepsin S酶的抑制活性,分析AcCystatin理化性质。结果重组AcCystatin蛋白经纯化、酶切后相对分子质量约为13600,纯化效果良好,氨基酸测序结果与理论氨基酸序列完全相同。光谱学检测结果显示重组AcCystatin可形成二硫键,二级结构中α-螺旋、β-折叠和无规卷曲分别占39.57%、35.28%和25.25%。酶抑制实验结果显示AcCystatin可显著抑制Cathepsin B、Cathepsin L和Cathepsin S酶的活性,但对CathepsinG酶活性无明显作用。结论获得的可溶性AcCystatin重组蛋白产量大、纯度高、蛋白结构折叠正常,具有良好的生物学活性,为AcCystatin免疫调节机制的深入研究奠定了实验基础。; 祝程诚李宝钏李舒婷朱钥姬鹏宇赵子然吴忠道吕志跃; 关键词：广州管圆线虫理化性质

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朱钥