季娜
- 作品数：2 被引量：3H指数：2
- 供职机构：四川大学生命科学学院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：生物学更多>>
- 化学修饰对川木通凝集素活性及构象的影响被引量：2
- 2009年
- 川木通干燥茎蛋白粗提液经DEAE-Sepharose离子交换柱和Sephacryl S-100分子筛分离后得到川木通凝集素(命名为CML)。Tricine SDS-PAGE分析表明CML的分子量为12.5 kDa,Sephacryl S-100分子筛分析CML的表观分子量为25.8 kDa,表明CML是由两个亚基组成的同源二聚体。过碘酸-希夫(periodic acid Schiff reacition,PAS)染色结果表明CML为糖蛋白,糖含量为12.2%。氨基酸残基修饰色氨酸(Trp)、精氨酸(Arg)和-SH CML凝血活性的必需基团。每分子CML中含有6个Trp。荧光光谱显示这些基团修饰后荧光强度都有不同程度的下降,最大发射峰位置也相应变化,表明这些残基修饰导致蛋白质构象变化。酪氨酸(Tyr)、苏氨酸(Ser/Thr)和组氨酸(His)修饰后,活性并没有变化,但荧光强度显著减弱,说明修饰后CML分子的活性中心的必需构象并没有受到破坏,但氨基酸的修饰导致色氨酸的微环境发生变化。
- 刘艳红张擘张帆季娜鲍锦库
- 关键词：化学修饰荧光光谱
- 玉竹凝集素的氨基酸残基修饰与荧光光谱研究被引量：2
- 2009年
- 玉竹凝集素(POL)的最大荧光发射峰位于328 nm处,比游离色氨酸(Trp)的最大荧光发射峰(348 nm)蓝移了近20 nm,说明Trp周围的极性较弱,处于疏水的微环境。化学修饰表明色氨酸和酪氨酸与其凝集活性无关。羧基的修饰导致活性降低60%,表明Asp/Glu是构成其凝血活性中心的必需氨基酸或是位于活性中心附近。二硫键的修饰使其活性丧失,表明二硫键是维持其活性中心的关键化学键。Lys残基的修饰凝血活性降低40%,表明该残基与其活性中心相关。组氨酸残基的专一性修饰导致凝血活性的完全丧失,表明组氨酸是构成其凝血活性中心的必需氨基酸。
- 徐雨张帆姚庆季娜鲍锦库
- 关键词：化学修饰荧光光谱
