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惠心娣

作品数：2 被引量：0H指数：0
供职机构：四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室更多>>
发文基金：教育部“新世纪优秀人才支持计划”国家自然科学基金国家科技支撑计划更多>>
相关领域：生物学更多>>

合作作者

文献类型

  • 2篇中文期刊文章

领域

  • 2篇生物学

主题

  • 1篇叶绿
  • 1篇叶绿素
  • 1篇叶绿素荧光
  • 1篇衣藻
  • 1篇荧光
  • 1篇荧光光谱
  • 1篇原核表达
  • 1篇圆二色
  • 1篇圆二色谱
  • 1篇色谱
  • 1篇体膜
  • 1篇热稳定
  • 1篇热稳定性
  • 1篇热稳定性研究
  • 1篇钴离子
  • 1篇离子
  • 1篇莱茵衣藻
  • 1篇类囊体
  • 1篇类囊体膜
  • 1篇光谱

机构

  • 2篇四川大学

作者

  • 2篇杜林方
  • 2篇惠心娣
  • 1篇王敬章
  • 1篇刘鑫
  • 1篇段晓琼
  • 1篇刘科
  • 1篇黄新河
  • 1篇黄瑜
  • 1篇袁翰

传媒

  • 2篇四川大学学报...

年份

  • 1篇2010
  • 1篇2007
共 2 条 记 录，以下是 1-2
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排序方式：
Co^(2+)对莱茵衣藻生长及类囊体膜功能的影响
2010年
本文用不同浓度的CoCl_2处理莱茵衣藻,结果表明:当钴离子浓度大于0.05 mmol/L时,莱茵衣藻的生物量和叶绿素含量显著下降.然后用不同浓度的CoCl_2处理莱茵衣藻的类囊体膜,分析了Co^(2+)处理前后类囊体膜的室温荧光发射光谱、DCIP光还原活性以及多肽组分的变化.结果显示:Co^(2+)处理(0.5～4 mmol/L)改变了Chla,Chlb以及蛋白质氨基酸残基的微环境,影响了类囊体膜PSⅡ的供体侧和反应中心,导致类囊体膜上PSⅡ的电子传递被阻断.
惠心娣段晓琼袁翰刘科杜林方
关键词：莱茵衣藻类囊体膜叶绿素荧光
hPin1原核表达、纯化及热稳定性研究
2007年
利用E．coli BL21原核表达，纯化得到了His-hPin1融合蛋白，并研究了它的热稳定性．在中性条件下进行不同温度处理，SDS-PAGE分析表明，低于40℃处理不会影响His-hPin1的溶解性，50～100℃处理会使其部分变性而沉淀．荧光发射光谱研究表明，未处理的His-hPin1具有339nm的荧光发射峰；热处理使荧光发射峰的位置变化，低于40℃处理对His—hPin1的荧光强度影响较小，50～100℃热处理使HiS-hPin1的荧光强度明显降低．圆二色谱研究表明，热处理对His-hPin1的二级结构有影响，引起α-螺旋含量的明显减少，而无规卷曲增加．以上数据表明hPin1是一个相对热稳定的蛋白．
王敬章刘鑫惠心娣黄瑜黄新河杜林方
关键词：原核表达热稳定性荧光光谱圆二色谱
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