王树敏
- 作品数：1 被引量：2H指数：1
- 供职机构：大连海洋大学更多>>
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- 海刺猬体腔液凝集素的纯化、性质及其色氨酸的化学修饰被引量：2
- 2012年
- 通过DEAE-纤维素52离子交换层析、Sephadex G-200凝胶层析,从海刺猬体腔液中分离纯化海刺猬Glyptocidaris crenularis凝集素(简称为GCL),并对其部分性质和色氨酸的化学修饰进行了研究。结果表明:在还原与非还原SDS-PAGE上,GCL都显示单一蛋白质条带,其相对分子量为94 462;GCL对人O型、兔、鸡、狗红细胞均具有血凝活性,对兔和狗红细胞的血凝活性最强,但对人A、B、AB型及鲫红细胞无血凝活性;GCL血凝活性在温度为4～33℃时最高,经36℃热处理10 min后,GCL对兔红细胞的血凝活性保留25%,经48℃加热10 min后,其血凝活性完全丧失;GCL血凝活性在pH为7.5～8.5时最高;Ca2+对GCL血凝活性无抑制作用,EDTA和Mg2+对其血凝活性有抑制作用;GCL血凝活性不被所测试的α-乳糖、D-果糖、D-半乳糖、D-甘露糖、D-葡萄糖和γ-球蛋白所抑制,但被蔗糖和麦芽糖所抑制,最小抑制浓度分别为40 mmol/L和20 mmol/L;用N-溴代丁二酰亚胺(NBS)对GCL分子中的色氨酸(Trp)残基进行化学修饰,有5.1个Trp残基被修饰,修饰后其血凝活性丧失75%,表明Trp残基是GCL血凝活性的重要组成部分。
- 李丹彤吴振海李悦王树敏朱莹
- 关键词：凝集素纯化化学修饰
