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高晓彤

作品数：1 被引量：2H指数：1
供职机构：四川师范大学化学与材料科学学院更多>>
发文基金：国家自然科学基金更多>>
相关领域：理学更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇理学

主题

  • 1篇动力学
  • 1篇动力学研究
  • 1篇三磷酸
  • 1篇三磷酸腺苷
  • 1篇突变
  • 1篇氢键
  • 1篇腺苷
  • 1篇磷酸腺苷
  • 1篇合酶
  • 1篇分子
  • 1篇分子动力学
  • 1篇分子动力学研...
  • 1篇ATP合酶

机构

  • 1篇四川师范大学
  • 1篇中国科学院

作者

  • 1篇廖杰
  • 1篇徐成刚
  • 1篇李权
  • 1篇伍绍贵
  • 1篇高晓彤

传媒

  • 1篇物理化学学报

年份

  • 1篇2015
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
分子动力学研究F_1-ATP合酶对三磷酸腺苷的稳定和定位作用（英文）被引量：2
2015年
F1-ATP合酶通过与ATP之间建立广泛的相互作用,实现对ATP的位置进行精确的定位.这些相互作用为ATP的合成/水解创造了稳定的环境.理解这些相互作用是理解ATP的合成/水解机理的基础.我们通过分子动力学模拟方法研究这些相互作用,找出在稳定化过程中起到重要作用的残基.通过检测ATP和F1-ATP合酶之间的非键相互作用,发现残基段158–164所形成的loop区域及残基R189,Y345对ATP存在显著相互作用.其中,该loop区域对ATP的三磷酸部分形成一个半包围结构,封闭活性位点区域,并通过氢键网络约束ATP三磷酸的运动,为ATP合成/水解创造稳定的环境.此外,关键残基Y345通过π–π叠加相互作用对ATP的碱基进行约束,但是ATP的碱基可以在平行于Y345芳香环的平面内进行滑动,我们推断这种滑动运动有利于促进ATP的水解.
伍绍贵高晓彤李权廖杰徐成刚
关键词：氢键分子动力学突变
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共1页<1>
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