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沈珊

作品数:2 被引量:0H指数:0
供职机构:军事医学科学院放射与辐射医学研究所更多>>
发文基金:国家自然科学基金更多>>
相关领域:生物学医药卫生更多>>

文献类型

  • 1篇期刊文章
  • 1篇学位论文

领域

  • 1篇生物学
  • 1篇医药卫生

主题

  • 2篇泛素
  • 1篇蛋白
  • 1篇药物
  • 1篇抑制药
  • 1篇抑制药物
  • 1篇人体细胞
  • 1篇体细胞
  • 1篇转染
  • 1篇细胞
  • 1篇相互作用
  • 1篇连接酶
  • 1篇活性
  • 1篇活性调控
  • 1篇泛素化
  • 1篇泛素连接酶
  • 1篇分子
  • 1篇分子间
  • 1篇分子间相互作...

机构

  • 2篇安徽医科大学
  • 1篇军事医学科学...
  • 1篇中国医学科学...

作者

  • 2篇沈珊
  • 1篇卢克峰
  • 1篇张令强
  • 1篇范礼斌
  • 1篇郭兴

传媒

  • 1篇军事医学

年份

  • 2篇2011
2 条 记 录,以下是 1-2
排序方式:
HECT类泛素连接酶Smurf1自身调控机制的研究
泛素-蛋白酶体系统(Ubiquitin Proteasome System,UPS)在很多生物过程中占有重要的作用,比如转录调控、信号传导、细胞应激、蛋白质降解等等。一般来说,蛋白质泛素化由泛素激活酶E1、泛素结合酶E2...
沈珊
关键词:人体细胞泛素连接酶抑制药物
文献传递
HECT类泛素连接酶Smurf1自身调控机制的研究
2011年
目的泛素连接酶Smurf1在胚胎发育、骨形成调控和细胞极性控制中具有重要的生理功能,但是其自身的泛素化降解机制尚不清楚。本论文拟研究Smurf1分子间自我调控的机制,以期揭示一种新的泛素连接酶调控方式。方法通过免疫共沉淀实验确证了Smurf1分子间存在相互作用,体内泛素化、半衰期及降解实验研究了Smurf1的自身泛素化降解。结果 Smurf1存在分子间相互作用和泛素化降解,这种分子间的相互调控是由C2和WW结构域介导。结论 Smurf1分子间存在自我泛素化修饰及蛋白酶体依赖的降解,是一种新的HECT类泛素连接酶的调控机制。
沈珊郭兴卢克峰张令强范礼斌
关键词:泛素化活性调控分子间相互作用转染
共1页<1>
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