李士颖
- 作品数：6 被引量：40H指数：2
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- 微病毒phiCPAR39衣壳Vpl蛋白生物多态性及表位研究被引量：1
- 2014年
- 【目的】分析衣原体微病毒phiCPAR39 Vp1蛋白的亚结构，揭示其在衣原体病毒研究中的价值。【方法】以phiCPAR39 Vp1氨基酸序列为基础，采用Gamier—Robson法、Chou—Fasman法和Karplus—Schulz法分析二级结构；按Kyte—Doolittle法、Hopp—Woods法、Emini法和Jameson—Wolf法分析蛋白的抗原表位。ProteinBlast多序列比对分析蛋白序列多态性。【结果】phiCPAR39 Vp1蛋白序列保守度高，有以B折叠为主的亚三级结构，全序列形成多个抗原位点，预测其N端1～10，103～109，158～166，190～197，252～260，273～285，310～316，333～341，359—367，414～420，466～476，511～516为优势抗原位点。【结论】phiCPAR39 Vp1蛋白结构复杂，抗原位点繁多而利于重组挑选。
- 姚卫锋卢桂玲谢艳秋于旺宋蒙蒙李士颖
- 关键词：蛋白结构
- 衣原体噬菌体Chp4衣壳蛋白Vp1二级结构及B细胞抗原表位预测
- 2013年
- 【目的】对衣原体噬菌体chp4的Vpl蛋白的二级结构进行分析并预测其B细胞表位。【方法】以Chp4Vp1蛋白的氨基酸序列为基础，分别以Gamier～Robson法、Chou—Fasman法和Karplus—Schulz法共同预测其α螺旋、β折叠、转角结构和无规卷曲；按Kyte—Doolittle,法、Hopp—Woods法、Emini法和Jameson—Wolf法预测蛋闩的亲水性、表位可能性和抗原性指数。综合考虑二级结构及后续预测结果挑选最优表位。【结果】Chp4Vpl蛋白结构复杂，有较多潜在的抗原位点，预测其氨基酸残基第1～10、99～111、158～195、272～285、309～320、332～340、412～420为优势表位。【结论】Chp4Vpl蛋白理论上有较强的免疫原性，潜在的优势表位为之后蛋白相互作用研究和衣原体噬菌体野生株筛查提供了理论依据。
- 李士颖朱玉霞葛进姚卫锋
- 关键词：结构蛋白分子模拟免疫学
- 衣原体噬菌体Vp2蛋白的生物临床价值分析被引量：2
- 2014年
- 目的明确衣原体噬菌体Vp2蛋白在病毒重组、筛查研究中的作用,评估Vp2的临床价值。方法以COBALT程序在线比对各株衣原体噬菌体衣壳蛋白Vp2蛋白序列;并以ProteinBlast的Distance tree功能构建种系发生树。以高保守区氨基酸序列为基础,采用Gamier-Robson法、Chou-Fasman法分析蛋白二级结构;以Karplus-Schulz法分析柔性区域;Kyte-Doolittle法、Hopp-Woods法分析亲水性;Emini法分析表面可及性;Jameson-Wolf法分析抗原指数。结果 6株衣原体噬菌体Vp2蛋白序列高度保守,差异主要在Chp1与其他5株噬菌体的Vp2蛋白之间亲缘关系较远。各株噬菌体的Vp2蛋白均有α螺旋为主的二级结构,蛋白序列高保守区存在多个细胞表位。结论 Vp2蛋白性质保守,是衣原体噬菌体衣壳的重要组分。其蛋白分子结构复杂,高保守区有较强的免疫原性,在病毒重组、沙眼衣原体噬菌体野生株筛查研究中有实际研究价值。
- 姚卫锋卢桂玲谢艳秋于旺宋蒙蒙李士颖
- 关键词：衣原体科细菌噬菌体蛋白质类计算生物学
- 中医毫火针疗法的研究进展被引量：37
- 2016年
- 毫火针疗法兼有毫针和火针治疗的优势,临床应用及基础研究日益增多。笔者总结了近年毫火针的实验研究进展和临床应用进展,为毫火针的实验及临床推广奠定基础。
- 姚卫锋李士颖
- 关键词：中西医结合
- 糖尿病肾病Rho/ROCK通路的研究进展
- o具有与GTP及GDP结合的能力,同时具有GTP酶活性,通过与GTP、GDP结合形式的转换凋控许多细胞内信号转导.糖尿病时在高糖环境肾小球系膜细胞RhoA/Rho激酶活性增加,诱导激活蛋白(AP)-1、转化生长凶子(TG...
- 李士颖
- 关键词：糖尿病肾病RHO蛋白RHO激酶
- 衣原体噬菌体衣壳蛋白Vp1及其高保守区二级结构及B细胞表位研究被引量：2
- 2014年
- 目的:分析衣原体噬菌体Vp1蛋白及其高保守区的二级结构并预测其B细胞表位。方法:以ClustalX程序比对各株衣原体噬菌体衣壳蛋白Vp1序列获得高保守区序列。以Vp1氨基酸序列为基础,采用Gamier-Robson法、Chou-Fasman法、Eisenberg法和Karplus-Schulz法分析蛋白二级结构;按Kyte-Doolittle法、Emini法和Jameson-Wolf法预测蛋白的抗原表位。结果:衣原体噬菌体Vp1蛋白的二级结构以β折叠为主,有少量α螺旋;其高保守区含多个抗原位点,预测其N端1-8,103-110,158-164,189-196,322-332,427-434,478-488为优势表位。结论:衣原体噬菌体Vp1蛋白及其高保守区存在复杂的蛋白结构,可形成多个可选表位。
- 姚卫锋卢桂玲谢艳秋于旺宋蒙蒙李士颖
- 关键词：蛋白
