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曾静
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供职机构:
武汉大学生命科学学院
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生物学
天文地球
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合作作者
唐兵
武汉大学生命科学学院
唐晓峰
武汉大学生命科学学院
戴政
武汉大学生命科学学院
高晓威
武汉大学生命科学学院
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极端嗜热古菌蛋白酶pyrolysin高温适应性的分子机制
高晓威
曾静
唐晓峰
唐兵
极端嗜热古菌蛋白酶Pyrolysin嗜热分子机制研究
本研究构建了Pyrolysin的系列突变体,对其加工成熟、N端前肤及C端延伸区的功能进行了研究。结果表明,Pyrolysin在高温下由酶原Pls加工转变为成熟酶mPls,成熟酶的产生需要切除N端前肽和C端前肽。除了作为分...
戴政
曾静
唐晓峰
唐兵
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嗜热古菌
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极端嗜热古菌蛋白酶pyrolysin高温适应性的分子机制
高晓威
曾静
唐晓峰
唐兵
极端嗜热古菌蛋白酶Pyrolysin嗜热分子机制研究
来源于极端嗜热古菌Pyrococcus furiosus的Pyrolysin是一种极端嗜热蛋白酶,其酶原由N端前肽、催化功能区和长达740 aa的C端延伸区组成。我们构建了Pyrolysin的系列突变体,对其加工成熟、N...
戴政
曾静
唐晓峰
唐兵
文献传递
极端嗜热古菌蛋白酶Pyrolysin的加工及插入序列功能
来源于极端嗜热古生菌Pyrococcus furiosus的蛋白酶Pyrolysin是一种枯草杆菌蛋白酶类蛋白酶。本研究利用大肠杆菌表达重组Pyrolysin全酶以及针对其147aa的插入序列和740aa的C端延伸区的一...
张玉峰
戴政
曾静
唐兵
唐晓峰
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