国家自然科学基金(30471556)
- 作品数：3 被引量：1H指数：1
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- 人巨细胞病毒糖蛋白B抗原表位在大肠杆菌中的表达
- 2007年
- 目的:利用大肠杆菌表达人巨细胞病毒(HCMV)糖蛋白B抗原表位AD1和AD2,对表达产物进行纯化,通过ELISA方法检测表达产物与感染HCMV的人血清之间的特异结合反应,探讨其用于临床检测的可行性。方法:以HCMV病毒基因组为模板,PCR扩增AD1和AD2基因,构建重组表达载体pET32-NusA-AD1和pET32-NusA-AD2,在大肠杆菌BL21(DE3)pLysS中利用IPTG诱导表达,通过Ni柱亲和纯化获得NusA-AD1和NusA-AD2,ELISA方法检测NusA-AD1和NusA-AD2与感染HCMV的人血清之间的特异性结合反应。结果:可溶性表达并纯化得到融合抗原NusA-AD1和NusA-AD2。在8份已确定为HCMV IgG阳性人血清标本中,融合抗原NusA-AD1能够与5份血清发生反应,融合抗原NusA-AD2能够与6份血清反应。结论:NusA-AD1和NusA-AD2能够部分检测HCMV感染的人血清。
- 王本旭孙卫国刘展刘玉高亚萍杨光沈倍奋柳川邵宁生
- 关键词：人巨细胞病毒表位克隆
- 人巨细胞病毒疫苗研究进展
- 2005年
- 王本旭柳川邵宁生沈倍奋
- 关键词：人巨细胞病毒疫苗佐剂
- 人巨细胞病毒M抗原表位保守氨基酸突变的分析被引量：1
- 2008年
- 为确定人巨细胞病毒M抗原表位MAD的关键氨基酸残基,以MAD多肽序列为基础,分别将保守氨基酸残基单一突变为甘氨酸残基,构建各自突变体,然后与人源Fc的N端融合,通过原核表达载体pET32-Fc表达融合蛋白MAD-Fc,经proteinA柱亲和纯化得到各突变体纯品。通过ELISA及Western blotting方法验证各突变体特异结合羊抗HCMV多抗间的差异,从而确定表位关键氨基酸残基。结果显示,将MAD中的谷氨酰胺残基单突变为甘氨酸残基后,MADQ-G结合羊抗HCMV多抗活性大大降低,差异显著;而其他氨基酸残基单突变时,对MAD活性影响程度很小。由此得出结论:MAD结合羊抗HCMV多抗的活性与谷氨酰胺残基有关。
- 王本旭刘展刘玉沈倍奋柳川邵宁生
- 关键词：人巨细胞病毒抗原表位突变
