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促进或抑制α-synuclein蛋白异常聚集的相互作用蛋白质被引量：4: 2010年; α-synuclein蛋白的异常聚集在共核蛋白病的发病过程中起到了关键性作用。与α-synuclein相互作用的蛋白质对其异常聚集起着不同的调节作用,有的蛋白质(如:蛋白synphilin-1、微管蛋白、A-β肽等)会促进α-synuclein蛋白的异常聚集,而另外一些蛋白质(如:膜联蛋白A5、基于自识别元素设计的小肽等)却能够抑制α-synuclein蛋白的异常聚集。认识与α-synuclein相互作用的蛋白,并研究其作用位点,是从分子水平上理解α-synuclein蛋白质异常聚集、揭示共核蛋白病致病机制,以及设计新药物的基础。分子动力学模拟为开展这方面研究开辟了新的途径。文章对该领域的研究进展进行了综述。; 曹赞霞王吉华; 关键词：分子动力学模拟相互作用蛋白质

分子动力学模拟Cu2＋对α-突触核蛋白(1-17)肽段构象变化的影响被引量：5: 2012年; 利用分子动力学模拟研究铜离子(Cu2+)对α-突触核蛋白1-17号氨基酸肽段(α-synuclein(1-17))构象变化的影响,采用GROMOS 43A1力场对Cu2+-α-synuclein(1-17)复合体和α-synuclein(1-17)肽段单体分别进行了6组独立的分子动力学模拟,每组模拟时间为500ns,总模拟时间为3μs.研究结果表明:Cu2+与α-synuclein(1-17)肽段结合使其更易向β折叠片结构折叠,促进了其二级结构的形成,增强了构象的稳定性;Cu2+增大了α-synuclein肽段疏水残基的溶剂可及表面积,增强了其疏水残基的暴露程度.自由能分析指出,Cu2+-α-synuclein(1-17)复合体的自由能比α-synuclein(1-17)肽段低,构象稳定,采样空间紧密,其自由能极小构象为β折叠片结构.构象聚类分析进一步表明,Cu2+使得α-synuclein(1-17)肽段构象趋于稳定.总之,Cu2+诱导固有无序蛋白α-synuclein(1-17)肽段由无序向有序转变,降低了构象的自由能,同时Cu2+增强了α-synuclein(1-17)肽段的疏水性,使得α-synuclein肽段因疏水作用更倾向于形成β折叠片结构,加速其疏水性聚集.; 曹剑曹赞霞赵立岭王吉华; 关键词：动力学模拟自由能

基于分子动力学模拟研究温度致Aβ42蛋白构象变化被引量：3: 2013年; 基于分子动力学模拟方法研究了不同温度对Aβ42蛋白结构的影响。模拟选用GROMACS软件包和GROMOS 43A1分子力场,在300 K、340 K和380 K下分别进行60 ns的分子动力学模拟。通过计算原子均方根涨落、回旋半径、二级结构形成几率等参数,分析了Aβ42蛋白结构的稳定性、二级结构及三级结构形成。研究发现:该蛋白在三种不同温度下,都没有稳定结构,表现出固有无序特征,温度会导致结构特征发生显著变化;在高温(380 K)时,会产生α螺旋向β折叠转换的趋势。; 付静赵立岭王吉华; 关键词：分子动力学模拟阿尔兹海默症构象转变

基于温度副本交换分子动力学模拟方法研究温度致H1小肽结构变化特征被引量：2: 2010年; 采用GROMOS43A1力场,用温度副本交换分子动力学模拟方法研究水溶液中H1小肽在4个不同温度下的结构特征.选择H1小肽的初始构象分别为α螺旋和β折叠片,完成了两组独立的36个温度副本交换的分子动力学模拟,一组从α螺旋出发的模拟用来对该小肽的结构特征进行研究,另一组从β折叠片出发的模拟用于验证构象采样的收敛性,每个副本的模拟时间为300ns,共计模拟时间长达21.6μs.在此基础上,研究了H1小肽在温度300K、330K、350K和370K下的结构特征,分析了其主链二面角分布、天然氢键数、β转角的形成概率以及不同温度下偏好采样构象的变化特征等.模拟结果表明,在4个不同温度下,均能够采样到同β折叠片结构的Cα原子均方根偏差最小为0.05nm的构象类,该构象类在4个不同温度300K、330K、350K和370K下分别包含了全部构象的39%、23%、13%和11%.GROMOS43A1力场在刻画小肽的结构方面具有一定的精度,但是在描述氢键方面仍需要加强,H1小肽在不同温度下结构特征的比较能够为分子力场的优化提供重要的帮助.; 曹赞霞王吉华; 关键词：分子力场分子动力学模拟

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国家自然科学基金(30970561)